Гдз §2. объект изучения биологии к учебнику биология 10 класс линия жизни, пасечник

Что такое ферменты

Ферменты необходимы для пищеварения, работы печени и других процессов. Недостаток или избыток определенного фермента может вызвать проблемы со здоровьем. Ферменты в нашей крови также могут помочь медицинским работникам проверить наличие травм и заболеваний. Они создают одни вещества и разрушают другие. У всех живых существ есть ферменты. Наши тела естественным образом вырабатывают ферменты. Но ферменты также содержатся в промышленных продуктах и продуктах питания.

Данные вещества имеют в своем составе белки в сложных формах.

Краткая характеристика ферментов:

1. Они служат ускорению химических реакций.
2. Они требуются в минимальных количествах.
3. Они очень специфичны в своем действии.
4. На них влияет температура.
5. На них влияет рН.
6. Некоторые катализируют обратимые реакции.
7. Некоторые требуют коферментов.
8. Ферменты подавляются ингибиторами.

Субстрат связывается с активным центром фермента и превращается в продукты. Как только продукты покидают активный центр, фермент готов прикрепиться к новому субстрату и повторить процесс.

Что делают ферменты:

1. В пищеварительной системе живых существ они помогают расщеплять крупные сложные молекулы на более простые вещества, (например, глюкозу).
2. Репликация ДНК. Каждый раз, когда клетка делится, эту ДНК нужно копировать. Ферменты «разматывают» спирали ДНК и копируют их информацию.
3. В печени есть множество ферментов, которые расщепляют токсины в организме.

Что такое пищеварительные ферменты

В слюне содержатся пищеварительные ферменты. Некоторые из ваших органов, включая поджелудочную железу, желчный пузырь и печень, также выделяют их. Клетки на поверхности вашего кишечника тоже хранят их.

Желудок, тонкая кишка и поджелудочная железа вырабатывают пищеварительные ферменты. Поджелудочная железа действительно является ферментативной «электростанцией» пищеварения. Он вырабатывает наиболее важные пищеварительные ферменты, которые расщепляют углеводы, белки и жиры.

Механизмы работы ферментов

Ферментативную активность обычно определяет небольшая часть белковой молекулы фермента, называемая активным центром. Иногда в состав активных центров, помимо аминокислот, входят ионы металлов, витамины и другие соединения небелковой природы, которые называют коферментами.

Активный центр фермента должен иметь такую структуру, которая даст ему возможность на мгновение связаться с молекулой строго определённого вещества — субстратом данного фермента (рис. 54). Например, активный центр лизоцима, содержащегося в слюне и слезах, точно соответствует участку одного из сахаридов оболочки некоторых бактерий. Разлагая этот сахарид, лизоцим убивает и бактерии, не давая им проникнуть в организм человека.

Виды пищеварительных ферментов и энзимов

Пищеварительные ферменты высвобождаются, когда люди:

1. Предвкушают прием пищи.
2. Чувствуют запах и вкус пищи.
3. Пища проходит через процесс пищеварения.

Некоторые продукты требуют определенных пищеварительных ферментов для расщепления определенных питательных веществ, которые они содержат. Различные состояния здоровья, особенно те, которые влияют на поджелудочную железу, могут привести к дефициту пищеварительных ферментов. Это происходит потому, что поджелудочная железа выделяет несколько ключевых ферментов.

Каждый из множества различных пищеварительных ферментов нацелен на определенное питательное вещество и расщепляет его в форму, которая в конечном итоге может быть усвоена. Наиболее важными пищеварительными ферментами являются:

1. Амилаза расщепляет крахмалы на сахара. Амилаза секретируется как слюнными железами, так и поджелудочной железой. Измерение ее уровня в организме часто может быть использовано как вспомогательное средство при диагностике заболеваний поджелудочной железы.
2. Мальтаза. Тонкий кишечник выделяет мальтазу, которая отвечает за расщепление мальтозы (солодового сахара) на глюкозу (простой сахар). Организм использует глюкозу для получения энергии. Во время переваривания крахмал частично превращается в мальтозу под действием амилаз. Затем фермент превращает мальтозу в глюкозу. Далее этот сахар либо немедленно используется организмом, либо хранится в печени в виде гликогена для дальнейшего использования.
3. Лактаза расщепляет лактозу, сахар, содержащийся в молоке и подобных продуктах. Организм некоторых людей не вырабатывает достаточного количества лактазы, поэтому они не способны хорошо переваривать молоко, что может привести к диарее, судорогам и газообразованию. Это называется «непереносимостью лактозы». Прием дополнительной лактазы может помочь расщепить лактозу.
4. Липаза — это фермент, который организм использует для расщепления жиров в пище, чтобы они могли всасываться в кишечнике. Липаза вырабатывается в поджелудочной железе, во рту и желудке. Большинство людей вырабатывают достаточное количество липазы поджелудочной железы, но людям с муковисцидозом, болезнью Крона и целиакией может не хватать липазы, чтобы получать необходимое питание из пищи.
5. Протеаза. По сравнению с липазой и амилазой, которые расщепляют жиры и углеводы соответственно, семейство протеаз играет более обширную роль. Она помогает расщеплять белок в пище на аминокислоты, которые организм затем может использовать для получения энергии, но протеазы отличаются тем фактом, что они также играют ряд других ролей в важнейших процессах.
6. Сахараза называемая инвертазой — любой член группы ферментов, присутствующих в дрожжах и в слизистой оболочке кишечника животных, которые катализируют гидролиз тростникового сахара или сахарозы до простых сахаров глюкозы и фруктозы.

Размеры ферментов и их строение

Фермент является биологической молекулой, которая катализирует химическую реакцию или вызывает химическое изменение в другом веществе. Молекулы, преобразованные ферментами, называются субстратами. Некоторые ферменты действуют независимо, но другие требуют помощи коферментов для правильного функционирования. Ферменты, как правило, представляют собой глобулярные белки, размер которых составляет всего 62 аминокислотных остатка. Существует небольшое количество биологических катализаторов на основе РНК, наиболее распространенными из которых являются рибосомы; их называют либо РНК-ферментами, либо рибозимами.

Типичная молекулярная масса фермента (общая атомная масса атомов молекулы) колеблется примерно от 10 000 до более чем 1 миллиона. Небольшое количество ферментов на самом деле не являются белками, а вместо этого состоят из небольших молекул каталитической РНК. Другие ферменты представляют собой мультипротеиновые комплексы, которые включают множество отдельных белковых субъединиц.

Ферменты, как правило, представляют собой глобулярные белки, действующие поодиночке или в более крупных комплексах. Последовательность аминокислот определяет структуру, которая, в свою очередь, определяет каталитическую активность фермента. Хотя структура определяет функцию, новая ферментативная активность еще не может быть предсказана только по структуре. Структуры ферментов разворачиваются (денатурируются) при нагревании или воздействии химических денатуратов, и это нарушение структуры обычно приводит к потере активности. Денатурация фермента обычно связана с температурами выше нормального уровня вида.

Ферменты обычно намного крупнее своих субстратов. Только небольшая часть их структуры (около 2-4 аминокислот) непосредственно участвует в катализе.

Существует небольшое количество биологических катализаторов на основе РНК, называемых рибозимами, которые опять же могут действовать самостоятельно или в комплексе с белками. Наиболее распространенной из них является рибосома, представляющая собой комплекс белковых и каталитических компонентов РНК.

Структура и механизм действия ферментов

Температура влияет на скорость химических и физических процессов. Присутствуют различные типы ферментов, и каждый из них обладает уникальной каталитической активностью или уникальной химической или метаболической реакцией.

Фермент притягивает субстраты к своему активному центру, катализирует химическую реакцию, в результате которой образуются продукты, а затем позволяет продуктам диссоциировать (отделяться от поверхности фермента). Комбинация, образованная ферментом и его субстратами, называется ферментно–субстратным комплексом.

Когда задействованы два субстрата и один фермент, комплекс называется тройным комплексом; один субстрат и один фермент называются бинарным комплексом. Субстраты притягиваются к активному участку электростатическими и гидрофобными силами, которые называются нековалентными связями, поскольку они являются физическими притяжениями, а не химическими связями.

Ковалентные промежуточные соединения между частью субстрата и ферментом возникают во многих ферментативных реакциях, в которых участвуют различные аминокислоты — серин, цистеин, лизин и глутаминовая кислота.

Как работают пищеварительные ферменты

Когда поджелудочная железа естественным образом не выделяет пищеварительные ферменты, это влияет на способность организма расщеплять пищу и усваивать питательные вещества. Это может привести к недоеданию, а также к таким симптомам, как вздутие живота, спазмы, газообразование и диарея.

Заменяющие пищеварительные ферменты заменяют естественные ферменты, помогая расщеплять углеводы, жиры и белки из продуктов. Затем питательные вещества всасываются в организм через стенку тонкого кишечника и распределяются по кровотоку.

В результате замена пищеварительных ферментов может помочь предотвратить нарушение всасывания и связанные с этим расстройства пищеварения.

Поскольку они предназначены для имитации ваших естественных ферментов поджелудочной железы, заменяющие пищеварительные ферменты необходимо принимать непосредственно перед едой. Таким образом, они могут выполнять свою работу, когда пища попадает в желудок и тонкий кишечник.

Продукты с пищеварительными ферментами:

Существует три вида непереносимости лактозы:

1. Первичный. Человек рождается с геном, который делает его непереносимым к лактозе. Этот ген наиболее распространен у людей африканского, азиатского или испаноязычного происхождения. В детстве у человека внезапно падает уровень лактазы. Тогда он больше не сможет так легко переваривать молочные продукты. Это наиболее распространенный тип непереносимости лактозы.
2. Вторичный. Тонкий кишечник вырабатывает меньше лактазы после болезни, травмы или операции. Это также может быть симптомом как целиакии, так и болезни Крона.
3. Врожденный или развивающийся. С момента рождения тело не вырабатывает лактазу. Это редкость. Данный признак должен быть унаследован как от своей матери, так и от отца.

Роль ферментов в организме человека

Ферменты за счёт своей каталитической активности очень важны для нормальной работы систем нашего организма. Поэтому отсутствие или нарушение активности какого-либо фермента может привести к заболеваниям, а иногда и к гибели.

Ферменты необходимы для синтеза белков, переваривания и усвоения питательных веществ, реакций энергетического обмена, мышечного сокращения, нервно-психической деятельности, размножения, процессов выведения веществ из организма и т. д.

Для диагностики многих заболеваний человека применяют определение активности ферментов в крови, моче, спинномозговой жидкости и других структурах. Например, анализируя ферменты в плазме крови, можно выявить вирусный гепатит, ранние стадии инфаркта миокарда, заболевания почек и др.

Моя лаборатория

Температура и обмен веществ. Скорость многочисленных биохимических процессов в живых организмах зависит от температуры, при которой они протекают. Рыбы, например, имеют такую же температуру тела, как и окружающая их водная среда, поэтому интенсивность процессов у них напрямую зависит от температуры окружающей их воды. Птицы и млекопитающие, к которым относится и человек, имеют постоянную температуру тела. Поэтому скорость реакций обмена у этих организмов не зависит от колебаний температуры окружающей среды. Сохранение постоянной температуры тела является важнейшим проявлением гомеостаза в организме человека.

Новые понятия

Фермент. Активный центр. Кофермент. Субстрат

Ответьте на вопросы

1. Что такое ферменты? Приведите примеры известных вам ферментов
2. Каков механизм работы ферментов?

Выполните задание

Раскройте роль ферментов в организме человека. Приведите примеры.

ПОДУМАЙТЕ!

Чем опасно для человека в период болезни значительное повышение температуры тела (выше 40 °С)?

Влияние условий среды на активность ферментов

Биохимические реакции необходимы для роста, восстановления поврежденных тканей и получения энергии, и они происходят в телах всех живых организмов. Эти реакции называются метаболизмом, и они постоянно происходят в живых организмах. Если они перестают работать, это приводит к гибели организма.

Для всех реакций, происходящих в живых организмах, требуется высокая энергия активации. Чтобы уменьшить потребление энергии клеткой, существует катализатор, обеспечивающий быстрое протекание химических реакций и уменьшающий активацию энергии. Этим катализатором являются ферменты.

Существует несколько факторов, влияющих на скорость действия фермента, таких как концентрация фермента, концентрация субстрата, температура, концентрация ионов водорода (рН) и присутствие ингибиторов.

Каждый фермент имеет значение рН, при котором он работает с максимальной эффективностью, называемое оптимальным рН. Если рН ниже или выше оптимального, активность фермента снижается до тех пор, пока он не перестанет работать. Например, пепсин работает при низком рН, то есть он очень кислый, в то время как трипсин работает при высоком рН, то есть он основной. Большинство ферментов работают при нейтральном рН 7,4.